Begrepet konstant region er litt misvisende ved at disse segmentene ikke er identiske i alle immunglobuliner. Snarere er de i utgangspunktet like blant brede grupper. Alle immunglobuliner som har de samme grunnleggende typer konstante domener i H-kjedene, sies å tilhøre samme klasse. Det er fem hovedklasser - IgG, IgM, IgA, IgD og IgE - hvorav noen inkluderer en rekke forskjellige underklasser. Hver klasse har sine egne egenskaper og funksjoner bestemt av strukturvariasjonene til H-kjedene. I tillegg er det to grunnleggende typer L-kjeder, kalt lambda- og kappakjeder, som begge kan knyttes til noen av H-kjedeklassene, og derved øke ytterligere den enorme mangfold av immunglobuliner.
hva er en solverv og jevndøgn
klasser av antistoffer De fem hovedklassene av antistoffer (immunoglobuliner): IgG, IgA, IgD, IgE og IgM. Encyclopædia Britannica, Inc.
IgG er den vanligste klassen av immunoglobulin . Det er til stede i de største mengdene i blod og vev væsker. Hvert IgG-molekyl består av den grunnleggende firekjedede immunglobulinstrukturen - to identiske H-kjeder og to identiske L-kjeder (enten kappa eller lambda) - og bærer således to identiske antigenbindende steder. Det er fire underklasser av IgG, hver med mindre forskjeller i H-kjedene, men med forskjellige biologiske egenskaper. IgG er den eneste klassen av immunglobulin som er i stand til å krysse morkaken; følgelig gir det en viss grad av immunbeskyttelse til fosteret som utvikler seg. Disse molekylene skilles også ut i morsmelken, og når de har blitt inntatt av et spedbarn, kan de transporteres inn i blodet, hvor de gir immunitet.
IgM er den første klassen av immunglobulin laget av B-celler når de modnes, og det er den formen som oftest er tilstede som antigen reseptor på B-celleoverflaten. Når IgM blir utskilt fra cellene, blir fem av de grunnleggende Y-formede enhetene koblet sammen for å lage et stort pentamer-molekyl med 10 antigenbindende steder. Dette store antistoffmolekylet er spesielt effektivt til å feste til antigene determinanter tilstede på de ytre strøk av bakterier. Når dette IgM-vedlegget oppstår, får det mikroorganismer til å agglutinere, eller klumpe seg sammen.
IgA er hovedklassen av antistoffer som finnes i mange kroppssekreter, inkludert tårer, spytt, luftveis- og tarmsekresjoner og råmelk (den første melk produsert av ammende mødre). Svært lite IgA er tilstede i serumet. IgA produseres av B-celler plassert i kroppens slimhinner. To IgA-molekyler er koblet sammen og assosiert med et spesielt protein som gjør det mulig å utskille det nydannede IgA-molekylet over epitelceller som strekker seg gjennom forskjellige kanaler og organer. Selv om IgG er den vanligste klassen av immunglobulin, syntetiseres mer IgA av kroppen daglig enn noen annen klasse av antistoffer. Imidlertid er IgA ikke så stabil som IgG, og derfor er den tilstede i lavere mengder til enhver tid.
IgD-molekyler er tilstede på overflaten av de fleste, men ikke alle B-celler tidlig i utviklingen, men lite IgD frigjøres noen gang i sirkulasjonen. Det er ikke klart hvilken funksjon IgD utfører, selv om det kan spille en rolle for å bestemme om antigener aktiverer B-cellene.
IgE er laget av en liten andel av B-celler og er tilstede i blodet i lave konsentrasjoner. Hvert molekyl av IgE består av en firekjedenhet og har så to antigenbindende steder, som IgG-molekylet; imidlertid har hver av H-kjedene et ekstra konstant domene (CH4), som gir IgE den spesielle egenskapen å binde seg til overflaten av basofiler og mastceller . Når antigener binder seg til disse festede IgE-molekylene, stimuleres cellen til å frigjøre kjemikalier, som histaminer, som er involvert i allergiske reaksjoner ( se immunsystemforstyrrelse: Type I overfølsomhet). IgE-antistoffer bidrar også til å beskytte mot parasittinfeksjoner.
De fleste individer har ganske konstante mengder immunglobulin i blodet, som representerer balansen mellom kontinuerlig nedbrytning av disse proteinene og deres produksjon. Det er omtrent 4 ganger så mye IgG (inkludert underklassene) som IgA, 10 til 15 ganger så mye som IgM, 300 ganger så mye som IgD, og 30 000 ganger så mye som IgE.
En del av den normale produksjonen av immunglobulin representerer utvilsomt responsen på antigen stimulering som skjer kontinuerlig, men selv dyr oppvokst i omgivelser helt fri for mikrober og deres produkter utgjør betydelige, men mindre, mengder immunglobulin. Mye av immunglobulinet må derfor representere produktet av alle B-cellene som så å si tikker, selv om de ikke spesifikt stimuleres. Det er derfor ikke overraskende at ekstremt følsomme metoder kan oppdage spor av antistoffer som reagerer med antigene determinanter som en dyr har aldri blitt eksponert, men for hvilke celler med reseptorer er til stede.
Alle B-celler har potensial til å bruke en av klassene i konstant region for å utgjøre immunglobulinet de skiller ut. Som nevnt ovenfor, når de først stimuleres, skiller de mest ut IgM. Noen fortsetter å gjøre det, men andre går senere over til å produsere IgG, IgA eller IgE. Memory B-celler, som er spesialiserte for å reagere på gjentatte infeksjoner av et gitt antigen, lager IgG eller IgA umiddelbart. Hva som bestemmer balansen mellom klassene av antistoffer er ikke helt forstått. Imidlertid er det påvirket av naturen og stedet til avsetning av antigenet (for eksempel har parasitter en tendens til å fremkalle IgE), og deres produksjon er tydelig formidlet av faktorer, kalt cytokiner, som frigjøres lokalt av T-celler.
